食品凝胶有两种： 一种是热可逆凝胶，如琼脂、明胶加热时成溶胶，冷却 就形成凝胶; 另一种是热不可逆凝胶，加热后形成凝胶，冷却后再加热也不能 形成溶胶，这类凝胶是由胶体系统中蛋白质大分子凝集物构成的具有一定弹性 和强度的连续性三维网络结构 (Network)，如蛋清及鱼糜凝胶。
虾肉糜凝胶和鱼糜凝胶类似，虾肉糜的凝胶形成是指虾肉蛋白质在一定条 件下发生一定程度变性、聚集并形成有序的蛋白质三维网络的过程。凡纳滨对 虾肌肉中的蛋白质总量为19.1%～23.3%，其中盐溶性蛋白含氮量最高约为 蛋白质总量的60%，水溶性蛋白约占25%，基质蛋白约占15%，盐溶性蛋白 是形成蛋白凝胶的主要成分。
构成肌肉的盐溶蛋白质主要为肌球蛋白、肌动蛋白和肌动球蛋白，肌球蛋 白可单独形成凝胶，肌动球蛋白也可单独形成凝胶。肌动蛋白不能单独形成凝 胶，依其与肌球蛋白的比例不同，对肌球蛋白凝胶有协同或拮抗效应。有关凝 胶机制的研究，早在1948年Ferry就提出了蛋白质凝胶的形成机理分两步。
第一步是蛋白质受热变性而展开; 第二步是因展开的蛋白质其四级结构、 三级结构和二级结构发生变化，从而暴露出多肽片段和氨基酸。
相邻蛋白质分子间的多肽片段和氨基酸等反应基团通过疏水互作、共价 键、离子键和氢键等化学键的作用，使蛋白质发生足够的分子间交联，从而形 成三维网络结构 (凝胶)。
加热变性暴露出来的反应基团，特别是肌球蛋白的疏水基团，有利于蛋白 质和蛋白质之间的相互作用。这是蛋白质发生交联的主要原因。分子质量大且 疏水氨基酸含量高的蛋白质容易形成稳定的网络结构。Sharp和Offer (1992) 提出了肌球蛋白分子凝胶的形成机制，认为肌球蛋白分子的头-头凝集、头- 尾凝集和尾-尾凝集是凝胶形成的基本机制。
虾糜中的蛋白质分子之间相互作用形成比较松散的网络结构，由溶胶形态 变成凝胶化的形态。蛋白质分子凝胶化之后，在一定条件下，随着肌球蛋白分 子中α-螺旋结构不断解旋，蛋白质分子在疏水作用、二硫键等化学作用力的 影响下分子之间发生相互作用。
如图2-5-1所示，样品加热过程中，离子键和氢键的量都呈减少趋势， 二硫键和疏水作用呈增加的趋势。凡纳滨对虾肌肉中的主要作用力为离子键， 其次是二硫键和氢键，疏水作用占的比例非常小。而凝胶化过程结束后，样品 中的主要作用力为二硫键和疏水作用。
图2-5-1 虾肉糜升温过程中化学键的变化
A—经90℃ 10min处理的样品 B—经90℃ 20min处理的样品
S1—离子键 S2—氢键 S3—疏水相互作用 S4—二硫键
由此可见，蛋白分子间的疏水作用和加热过程中形成的二硫键是肌原纤 维蛋白热诱导凝胶形成的主要化学作用，在肉肌原纤维蛋白溶胶向凝胶转变过 程中，蛋白分子间的疏水作用是重要的作用力，且随着温度的升高 (至少达 60℃) 疏水作用增强。
由于热力学反应，蛋白质就会在分子内或分子间发生疏水互作。在未变 性的蛋白内部有大量的疏水氨基酸，而在蛋白表面则分布有大量亲水性氨基 酸。通过这种排布，蛋白分子在水溶液中便达到热力学平衡。当蛋白在受热 变性展开时，内部的疏水结构便暴露于水，使得这些疏水基团附近的水分子 通过分子间氢键定向排列，致使水分子的流动性降低。因此溶胶体系变得有 序化，熵值降低。为形成热力学上更稳定的体系，相邻蛋白分子间的疏水部 分发生紧密结合，便发生了疏水互作，引起蛋白质凝集，在合适的条件下就 形成了凝胶。
二硫键是共价键，是蛋白分子间通过共用电子对形成的牢固的化学键，共 价键一旦形成，很难被破坏。虾肉糜加热过程中形成的二硫键是虾肉肌原纤维 蛋白热诱导凝胶形成的主要化学键。当蒸煮温度超过40℃以上时，二硫键就 是蛋白质凝胶形成的主要共价键。
蛋白质分子内部原有的二硫键或蛋白质内氨基酸间形成的分子内二硫键可 通过二硫化物的相互交换作用形成分子间二硫键，从而发生交联。如果蛋白分 子内含有大量的胱氨酸或活性巯基，添加半胱氨酸或胱氨酸后，可促进分子内 二硫键向分子间二硫键的转化。
目前认为鱼肉蛋白质形成凝胶过程主要经过3个阶段，即凝胶化 (setting)、凝胶劣化 (modori) 和鱼糕化[5]。而研究也表明，虾糜凝胶形成机 理与鱼糜凝胶形成机理大致相同，虾糜凝胶形成是一个相互竞争的过程，包括 凝胶形成 (也称凝胶化) 和蛋白水解 (也称凝胶裂解或凝胶劣化) 两个方面。 在虾糜制品加工的擂溃过程中，所加入的食盐将盐溶性的肌原纤维蛋白溶出， 使虾肉蛋白呈溶胶状态。凝胶化通常指在50℃以前，肌球蛋白和肌动蛋白分 子形成一个较松散的网状结构，由溶胶变成凝胶，常称为 “suwari” 现象，当 虾肉蛋白质凝胶化后，升高温度到在50～70℃范围内，形成的凝胶分裂成断 裂的网状结构，出现凝胶劣化现象，一般是由于内源性组织蛋白酶类水解肌球 蛋白引起的，通常称为 “modori” 现象。虾体死后，虾肉在内源性蛋白水解酶 的作用下容易发生自溶，质地会变软或成糊状，50℃以上可导致肌原纤维蛋 白，特别是肌球蛋白迅速而严重的降解。这种蛋白水解作用会给虾糜质量带来 负面影响，大大降低了凝胶的弹性，从而影响虾糜制品的最终商品价值。人们 对这一现象进行了大量研究并提出了很多假设，如肌肉蛋白的热变性，凝胶降 解诱导因素作用以及多种蛋白酶的催化作用等 [如图2-5-2和图2-5-3所 示]。
图2-5-2 温度对虾糜凝胶破断力的影响
图2-5-3 温度对虾糜凝胶凹陷深度的影响
图2-5-4所示为虾肉糜凝胶劣化过程中化学键的变化。经50～70℃缓慢 加热处理的虾糜二硫键含量随着加热时间的增加呈现下降的趋势。80℃下凝胶 处理的虾肉糜，其二硫键含量随加热时间的增加不发生显著变化。二硫键是共 价键，是蛋白质分子间通过共用电子对形成的牢固的化学键，共价键一旦形 成，很难被破坏，加热过程中形成的二硫键是虾肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶形 成的主要化学键。疏水作用键的含量随着加热时间的增加呈现下降趋势。而 80℃加热的虾糜凝胶中疏水作用键的含量有微小的增加，但是变化不显著。蛋 白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了临近多肽非极性片段的疏 水相互作用。虾糜的离子键的含量呈现增加的趋势，说明蛋白质聚集过程中离 子键表现出相互排斥力，导致蛋白质网络结构松散，虾糜发生凝胶劣化，离子 键的数量呈现增加趋势。而80℃处理的虾糜凝胶中离子键的含量随加热时间 的增加并无显著变化，原因是80℃能较快地经过50～70℃的凝胶劣化带，没 发生严重的凝胶劣化，离子键含量的增加趋势并不显著。50～70℃凝胶处理的 虾肉糜中氢键含量随着加热时间的增加而显著下降，80℃加热的虾肉糜中氢键 的数量随着加热时间的增加不发生显著变化。
图2-5-4 加热过程中虾糜中化学键的变化