Prion又称“普利昂”或蛋白侵染子(prion，是protein infection的缩写)，是一类不 含核酸的传染性蛋白质分子，因能引起寄主体内现成的同类蛋白质分子发生 与其相似的构象变化，从而可使寄主致病。由于朊病毒与以往任何病毒有完 全不同的成分和致病机制，故它的发现是20世纪生命科学包括生物化学、病 原学、病理学和医学中的一件大事。
朊病毒由美国学者S.B.Prusiner于1982年研究羊瘙痒病时发现。由于 其意义重大，故他已于1997年获得了诺贝尔奖荣誉。至今已发现与哺乳动 物脑部相关的10余种疾病都是由朊病毒所引起，诸如羊瘙痒病(病原体为羊 瘙痒病朊病毒蛋白“PrPSc”)，牛海绵状脑病(BSE，俗称“疯牛病”，其病原体为 “PrPBSE”)，以及人的克-雅氏病(Creutzfeldt-Jakob disease，一种早老性痴呆 病)、库鲁病(Kuru，一种震颤病)和G-S综合征等。这类疾病的共同特征是潜 伏期长，对中枢神经的功能有严重影响。近年来，在酵母属(Saccharomyces)等 真核微生物细胞中，也找到了朊病毒的踪迹。
朊病毒是一类小型蛋白质颗粒，约由250个氨基酸组成，大小仅为最小 病毒的1%，例如，PrPSc的相对分子质量仅为33×103～35×103，其毒性很强， 1g含朊病毒的鼠脑可感染1亿只小鼠。它与真病毒的主要区别为：①呈淀粉 样颗粒状;②无免疫原性;③无核酸成分;④由寄生细胞内的基因编码;⑤抗 逆性强，能耐杀菌剂(甲醛)和高温(经120～130℃处理4h后仍具感染性)。
朊病毒侵入人体大脑的过程为：借食物进入消化道，再经淋巴系统侵入 大脑。由此可以说明为何患者的扁桃体中总可找到朊病毒颗粒。
目前已知，朊病毒的发病机制都是因存在于寄主细胞内的一些正常形式 的细胞朊蛋白(PrPc)发生折叠错误后变成了致病朊蛋白(PrPSc)而引起的。 转译后的PrPc受PrPSc的作用而发生相应的构象变化，从而转变成大量的 PrPSc。所以，PrPc和PrPSc均来源于寄主中同一编码基因，并具有相同的氨基 酸序列，所不同的只是其间三维结构相差甚远。不同种类或株、系的朊病毒， 其一级结构和三维结构是不同的，这种差异是造成朊病毒病传播中寄主种属 特异性和病毒株、系特异性的原因。